TESTED PRODIGEST

Suplement diety TESTED PRODIGEST zawiera w składzie: Goryczka, Pepsyna, Enzymy trzustkowe, Betaina. Zgłoszono go do rejestracji w roku 2018. Jego obecny stan w rejestrze to: weryfikacja w toku. Ten suplement diety został wyprodukowany przez Supplement Facts Inc., oraz zgłoszony do rejestracji przez BODYPAK Spółka z ograniczoną odpowiedzialnością.

• Informacje o suplemencie

  Skład: Goryczka, Pepsyna, Enzymy trzustkowe, Betaina
  Forma: kapsułki
  Kwalfikacja: s - suplement diety
  Status produktu: weryfikacja w toku
  
  Rok zgłoszenia: 2018
  Producent: Supplement Facts Inc.
  Rejestrujący: BODYPAK Spółka z ograniczoną odpowiedzialnością
  Dodatkowe informacje:
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  goryczka - Goryczka (Gentiana L.) – rodzaj roślin zielnych z rodziny goryczkowatych. Rodzaj ten obejmuje ok. 360–400 gatunków. Występują one na całym świecie, głównie w klimacie umiarkowanym, na obszarach górskich. W Europie występuje 29 gatunków (z czego 8 w Polsce), w Azji ponad 300, nieliczni przedstawiciele występują także w Ameryce Północnej, w Andach, w południowej Afryce i na Nowej Zelandii. Rośliny te zasiedlają alpejskie łąki, miejsca skaliste, bagna i widne lasy. Pochodzenie naukowej nazwy Gentiana wiązane jest z imieniem króla Ilirii z II w. p.n.e. Gentiosa, któremu przypisywano odkrycie leczniczych właściwości tych roślin. Rośliny znajdują zastosowanie lecznicze, w szczególności goryczka żółta, używana także do barwienia likierów.

  pepsyna - Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) – czynna postać pepsynogenu, enzymu wydzielanego przez komórki gruczołowe (komórki główne) żołądka. W procesie trawienia pepsyna rozkłada białka do łańcuchów polipeptydowych. Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. Jest enzymem z grupy endopeptydaz, występuje w soku żołądkowym człowieka i wielu gatunków zwierząt; wydzielany przez błonę śluzową żołądka w postaci nieczynnego proenzymu - pepsynogenu, który w środowisku kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem samej pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w aktywną postać, hydrolizującą wiązania peptydowe powstałe z udziałem grup aminowych aminokwasów aromatycznych, kwaśnych oraz między leucyną i waliną. Z badań z roku 2015 wynika, że wbrew wcześniejszym poglądom, pepsyna jest także zdolna do hydrolizowania wiązań fosfodiestrowych kwasów nukleinowych, w efekcie czego ich trawienie rozpoczyna się w żołądku. Hydrolizie ulegają jedynie wiązania w niektórych sekwencjach nukleotydów, a produktem reakcji są oligonukleotydy zawierające grupę fosforanową na końcu 3'. Pod wpływem bodźców dodatkowych (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie błony śluzowej) następuje wzmożenie jej wydzielania; znajduje zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia. Jest podstawowym składnikiem preparatu galenowego: Mixtura Pepsini.

  enzymy trzustkowe - Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych. Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną. Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

  betaina - N,N,N-Trimetyloglicyna (TMG, betaina), (CH3)3N+CH2CO2− – organiczny związek chemiczny z grupy betain, pochodna aminokwasu glicyny. Wykryta została po raz pierwszy w burakach cukrowych Beta vulgaris w XIX w. (stąd nazwa betaina). Z czasem określenie betainy rozszerzyło swoje znaczenie na całą klasę związków tego typu, a samą trimetyloglicynę wyróżnia się nazwą betaina glicynowa. Jest produktem ubocznym przemysłu cukrowniczego. Izoluje się ją za pomocą krystalizacji w formie chlorowodorku.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)