ANTILACT

Suplement diety ANTILACT zawiera w składzie: Inulina, Bifidobacterium longum, enzym laktazy. Zgłoszono go do rejestracji w roku 2015. Jego obecny stan w rejestrze to: 0. Ten suplement diety został wyprodukowany przez BioTech USA Kft., oraz zgłoszony do rejestracji przez BIOTECH USA POLSKA SP. z o.o..

• Informacje o suplemencie

  Skład: Inulina, Bifidobacterium longum, enzym laktazy
  Forma: kapsułki
  Kwalfikacja: S - Suplement diety
  Status produktu: UWAGA! Nieznany status
  
  Rok zgłoszenia: 2015
  Producent: BioTech USA Kft.
  Rejestrujący: BIOTECH USA POLSKA SP. z o.o.
  Dodatkowe informacje: firma zrezygnowała z wprowadzania do obrotu
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  inulina - Inulina (łac. inulinum) – polisacharyd zbudowany z około 30–35 cząsteczek monocukrów połączonych wiązaniami β-2,1-glikozydowymi w nierozgałęziony łańcuch. Łańcuch ten, zbudowany z reszt β-D-fruktofuranozy, zawiera jedną terminalnie umieszczoną cząsteczkę D-glukozy (na końcu redukującym) oraz drugą, w środku łańcucha, połączoną wiązaniem 1,3-glikozydowym. Masa cząsteczkowa inuliny to ok. 5000 Da. Należy do fruktanów, jest prebiotykiem. Człowiek nie trawi inuliny. Jej rozkładu dokonują bakterie w okrężnicy. Spożywanie dużych ilości inuliny (ponad 20 - 30 g/ doba) może powodować wzdęcie, ból brzucha, w skrajnym przypadku biegunkę.

  bifidobacterium longum - Bifidobacterium animalis – gatunek pałeczkowatych bakterii Gram-dodatnich, które bytują w jelicie grubym większości ssaków, w tym ludzi. Bifidobacterium animalis i Bifidobacterium lactis były wcześniej opisywane jako dwa odrębne gatunki. Obecnie uważa się je za jeden gatunek B. animalis z podgatunkami Bifidobacterium animalis i Bifidobacterium lactis. Obie stare nazwy, zarówno B. animalis, jak i B. lactis stosowane są na etykietach produktów żywnościowych pod nazwą probiotyki. W większości przypadków nie jest jasne, który z podgatunków zastosowano w produkcie.

  enzym laktazy - Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych. Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną. Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)