Wobe-Mucos® NEM

Suplement diety Wobe-Mucos® NEM (tabletka dojelitowa powlekana) składający się z: papaina, trypsyna, chymotrypsyna, selen. Zarejestrowano go w 2007 roku. Jego stan w rejestrze to: weryfikacja w toku. suplement diety Wobe-Mucos® NEM został wyprodukowany przez suplementu diety, oraz zgłoszony do rejestracji przez Kancelaria Prawna Wardyński i Wspólnicy Warszawa do wiadomości Instytut Biotechnologii Surowic i Szczepionek Biomed Kraków.

• Informacje o suplemencie

  Skład: papaina, trypsyna, chymotrypsyna, selen
  Forma: tabletka dojelitowa powlekana
  Kwalfikacja: S - Suplement diety
  Status produktu: weryfikacja w toku
  
  Rok zgłoszenia: 2007
  Producent: Dragenopharm, Apotheker Puschl GmbH & Co. KG Niemcy
  Rejestrujący: Kancelaria Prawna Wardyński i Wspólnicy Warszawa do wiadomości Instytut Biotechnologii Surowic i Szczepionek Biomed Kraków
  Dodatkowe informacje:
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  papaina - Papaina (EC 3.4.22.2) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym) otrzymywany z mleczka zielonych owoców i liści melonowca właściwego (od którego łacińskiej nazwy gatunkowej pochodzi nazwa papainy). Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek. Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 4 mostkami dwusiarczkowymi (-S-S-) i tworzy dwie domeny podobnie jak insulina. Do osiągnięcia pełni aktywności enzymatycznej papaina musi mieć wolną grupę -SH i lekko kwaśne środowisko. Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym, soli zmiękczającej mięso oraz produktów kosmetycznych (peelingi chemiczne).

  trypsyna - Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu. Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebny przypis]. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.

  chymotrypsyna - Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi. Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny: metioniną tryptofanem, fenyloalaniną, tyrozyną. leucyną,Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

  selen - Selen (Se, łac. selenium) – pierwiastek chemiczny z grupy niemetali w układzie okresowym. Znanych jest kilkanaście jego izotopów z przedziału mas 65–91, z których trwałych jest 6. Pierwiastek ten został odkryty w roku 1817 przez J.J. Berzeliusa. Nazwa pochodzi od Selene (stgr. Σελήνη), greckiej nazwy Księżyca i bogini która go uosabiała. Berzelius nazwał go tak, ponieważ zawsze występuje razem z tellurem, którego nazwa wywodzi się od tellus, czyli po łacinie „Ziemia”. Jednocześnie chciał w ten sposób zaznaczyć, że selen nie jest „z tej samej ziemi”, co tellur i ma różne od niego właściwości.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)